Os catalisadores biológicos são substâncias oriundas de fontes renováveis, que possuem a capacidade de acelerar reações químicas ou biológicas através da redução da energia de ativação, sem serem consumidos ou modificados no processo. Podem ser biocatalisadores: as vitaminas; os extratos brutos de organismos, como minhocas; as enzimas e os sucos de frutas, como o de limão e de abacaxi.
Dentre as vantagens que as diferenciam de outros tipos de catalisadores, tem-se a alta seletividade, que pode ser posicional, quiral ou funcional. Tal característica é interessante para a síntese orgânica, visto que pode-se obter, em uma reação, apenas um enantiômero do composto, ao invés de uma mistura racêmica, evitando interações biológicas indesejadas na produção de medicamentos. Além disso, essa seletividade diminui a geração de resíduos e evita o uso de etapas de proteção e desproteção. Outros benefícios dos biocatalisadores são relativos à sua baixa toxicidade; ao seu processo mais seguro, devido às condições reacionais amenas, e à sua biodegradabilidade.
As enzimas podem ser utilizadas na forma de células inteiras; purificadas ou imobilizadas. A última é uma maneira de reduzir algumas limitações apresentadas pelas anteriores, pois ela possui alta produtividade, por conta da maior concentração do catalisador; melhor custo-benefício; menor produção de resíduos e é reutilizável.
A imobilização enzimática pode ser classificada de acordo com o método utilizado (Figura 1), ou seja, por métodos físicos, como adsorção e aprisionamento, os quais aumentam a atividade catalítica das enzimas e por métodos químicos, como ligação covalente e ligação cruzada, os quais mantém, por períodos mais longos, a estabilidade. No primeiro método, a adsorção pode envolver as forças de Van der Waals, ligações hidrofóbicas e de hidrogênio entre a enzima e o suporte; enquanto o aprisionamento estabelece uma restrição da enzima no interior de uma rede polimérica. Para o segundo, a ligação covalente gera complexos covalentes estáveis entre os grupos funcionais do catalisador e da superfície do suporte; já na ligação cruzada, ocorre a conexão das enzimas entre si a partir de moléculas ativas, agrupadas por interações químicas.
Figura 1: Métodos de Imobilização Enzimática
Fonte: Adaptado de NUNES et al. (2021)
Ao combinar a imobilização enzimática com a química de fluxo contínuo, pode-se obter ainda mais vantagens, por exemplo: maior reprodutibilidade, reuso contínuo do biocatalisador, maior estabilidade e menor inibição do uso do catalisador biológico. O fluxo Biocatalítico (Figura 2) é iniciado quando a bomba, que pode ser peristáltica, de seringa etc, fornece quantidades iguais de substratos para o equipamento. Assim, os reagentes entram por caminhos diferentes e em pequenos volumes, de tal forma que num determinado ponto ocorre sua mistura, sendo homogeneizado pelo reator de bobina. Em seguida, a reação é catalisada ao passar pelo reator de coluna empacotado com as enzimas imobilizadas, para, por fim, obter-se o produto formado e coletá-lo.
Figura 2: Esquema de alguns componentes do Fluxo Biocatalítico
Fonte: Adaptado de TAMBORINI et al. (2018)
As aplicações das enzimas são diversas, como a recuperação de prata, e engloba também setores como a indústria do couro, cosmética e química. Além disso, associado à química de fluxo contínuo, pode-se exemplificar a tripsina e a ω-transaminase. O uso da tripsina imobilizada por ligação covalente na digestão enzimática, que é uma das etapas para identificação de proteínas, acelerou o processo de 5 horas para 118 segundos. Por fim, as aminas quirais, as quais são usadas como blocos construtores de fármacos, podem obter um excesso enantiomérico de 99% quando submetidas à aminação assimétrica de cetonas catalisadas por ω-transaminases imobilizadas por confinamento.
Bibliografia
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